Пространственное строение полипептидов и белков

Статьи по предмету «Биотехнология»
Информация о работе
  • Тема: Пространственное строение полипептидов и белков
  • Количество скачиваний: 9
  • Тип: Статьи
  • Предмет: Биотехнология
  • Количество страниц: 3
  • Язык работы: Русский язык
  • Дата загрузки: 2015-03-31 19:00:02
  • Размер файла: 161.87 кб
Помогла работа? Поделись ссылкой
Ссылка на страницу (выберите нужный вариант)
  • Пространственное строение полипептидов и белков [Электронный ресурс]. – URL: https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1430-prostranstvennoe-stroenie-polipeptidov-i-belkov-/ (дата обращения: 25.06.2021).
  • Пространственное строение полипептидов и белков // https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1430-prostranstvennoe-stroenie-polipeptidov-i-belkov-/.
Есть ненужная работа?

Добавь её на сайт, помоги студентам и школьникам выполнять работы самостоятельно

добавить работу
Обратиться за помощью в подготовке работы

Заполнение формы не обязывает Вас к заказу

Информация о документе

Документ предоставляется как есть, мы не несем ответственности, за правильность представленной в нём информации. Используя информацию для подготовки своей работы необходимо помнить, что текст работы может быть устаревшим, работа может не пройти проверку на заимствования.

Если Вы являетесь автором текста представленного на данной странице и не хотите чтобы он был размешён на нашем сайте напишите об этом перейдя по ссылке: «Правообладателям»

Можно ли скачать документ с работой

Да, скачать документ можно бесплатно, без регистрации перейдя по ссылке:

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ

И БЕЛКОВ

Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Природа

-аминокислотных остатков и порядок их соединения обуславливают характер стабилизации более высокоорганизованных структур. При этом существенную роль играет важнейшее звено первичной структуры – пептидная группа.

3.2.2.1. Строение пептидной группы. В пептидной группе связь между карбонильным углеродным атомом и атомом азота, находящимся в sp2-состоянии, называется пептидной (амидной) связью.

В пептидной (амидной) группе –СONH – атом углерода находится в состоянии sp2-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота

вступает в сопряжение с -электронами двойной связи С=О. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой

трехцентровую р, -сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, О и N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Распределение электронной плотности в амидной группе можно представить с помощью граничных структур (I) и

(II) или смещения электронной плотности в результате +М- и –М-эффектов групп – NH и C=O соответственно (III).
H H H
N N N
C .. C C ..

O (I) O O (III)
(II)
В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей. Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С-N становится короче – 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае (рис. 3.1.).



















Рис. 3.1. Плоскостное расположение пептидной группы – СONH-и - углеродных атомов аминокислотных остатков

Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи С-N (барьер вращения составляет 63-84 кДж/моль) Таким образом, электронное строение предопределяет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.

Как видно из рис. 3.1, -углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи С-N, т.е. в более выгодном транс-положении. В этом случае боковые радикалы R аминокислотных остатков будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.

Полипептидная связь имеет однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг к другу

плоскостей пептидных групп , соединенных между собой через - углеродные атомы C - N и С - Сsp2 (рис. 3.2.).



60

Вращение вокруг этих одинарных связей весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом.

Это определенным образом сказывается также на свойствах полипептидов и белков: по месту пептидных связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к образованию енольной формы пептидной связи, которая отличается повышенной реакционной способностью.

O OH
C N C N

кето-форма енольнаяформа
























Рис. 3. 2 Взаимное расположение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи