s
Sesiya.ru

Пространственное строение полипептидов и белков

Информация о работе

Тема
Пространственное строение полипептидов и белков
Тип Статьи
Предмет Биотехнология
Количество страниц 3
Язык работы Русский язык
Дата загрузки 2015-03-31 19:00:02
Размер файла 161.87 кб
Количество скачиваний 6
Скидка 15%

Поможем подготовить работу любой сложности

Заполнение заявки не обязывает Вас к заказу


Скачать файл с работой

Помогла работа? Поделись ссылкой

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ

И БЕЛКОВ

Определяющее значение в формировании более высоких уровней организации белковых молекул имеет их первичная структура. Природа

-аминокислотных остатков и порядок их соединения обуславливают характер стабилизации более высокоорганизованных структур. При этом существенную роль играет важнейшее звено первичной структуры – пептидная группа.

3.2.2.1. Строение пептидной группы. В пептидной группе связь между карбонильным углеродным атомом и атомом азота, находящимся в sp2-состоянии, называется пептидной (амидной) связью.

В пептидной (амидной) группе –СONH – атом углерода находится в состоянии sp2-гибридизации. Неподеленная пара электронов атома азота

вступает в сопряжение с -электронами двойной связи С=О. С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой

трехцентровую р, -сопряженную систему, электронная плотность в которой смещена в сторону более электроотрицательного атома кислорода. Атомы С, О и N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. Распределение электронной плотности в амидной группе можно представить с помощью граничных структур (I) и

(II) или смещения электронной плотности в результате +М- и –М-эффектов групп – NH и C=O соответственно (III).
H H H
N N N
C .. C C ..

O (I) O O (III)
(II)
В результате сопряжения происходит некоторое выравнивание длин связей. Двойная связь С=О удлиняется до 0,124 нм против обычной длины 0,121 нм, а связь С-N становится короче – 0,132 нм по сравнению с 0,147 нм в обычном случае (рис. 3.1.).



















Рис. 3.1. Плоскостное расположение пептидной группы – СONH-и - углеродных атомов аминокислотных остатков

Наличие плоской сопряженной системы в пептидной группе является причиной затруднения вращения вокруг связи С-N (барьер вращения составляет 63-84 кДж/моль) Таким образом, электронное строение предопределяет достаточно жесткую плоскую структуру пептидной группы.

Как видно из рис. 3.1, -углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи С-N, т.е. в более выгодном транс-положении. В этом случае боковые радикалы R аминокислотных остатков будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.

Полипептидная связь имеет однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг к другу

плоскостей пептидных групп , соединенных между собой через - углеродные атомы C - N и С - Сsp2 (рис. 3.2.).



60

Вращение вокруг этих одинарных связей весьма ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков. Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом.

Это определенным образом сказывается также на свойствах полипептидов и белков: по месту пептидных связей легко осуществляется таутомерная перегруппировка, приводящая к образованию енольной формы пептидной связи, которая отличается повышенной реакционной способностью.

O OH
C N C N

кето-форма енольнаяформа
























Рис. 3. 2 Взаимное расположение плоскостей пептидных групп в полипептидной цепи

© Copyright 2012-2020, Все права защищены.