s
Sesiya.ru

Вторичная структура белка

Информация о работе

Тема
Вторичная структура белка
Тип Статьи
Предмет Биотехнология
Количество страниц 4
Язык работы Русский язык
Дата загрузки 2015-03-31 19:45:58
Размер файла 204.34 кб
Количество скачиваний 0
Скидка 15%

Поможем подготовить работу любой сложности

Заполнение заявки не обязывает Вас к заказу


Скачать файл с работой

Помогла работа? Поделись ссылкой

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Под вторичной структурой белка подразумевают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, которая протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.

Строго линейное расположение полипептидной цепи энергетически невыгодно, так как оно практически исключает взаимодействия между различными радикалами аминокислотных остатков. В результате именно таких взаимодействий возникают дополнительные связи, которые стабилизируют ту или иную конформацию белковой цепи в пространстве. Это происходит за счет следующих взаимодействий: ион -ионного взаимодействия; водородной связи; гидратации полярных групп; дисульфидной связи; взаимодействий Ван-дер-Ваальса между неполярными заместителями; гидрофобных взаимодействий, в результате которых выталкиваются молекулы воды из зоны взаимодействия неполярных заместителей между собой, а также донорно-акцепторной связи между ионом комплексообразователя и лигандными группами белка.

По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: спираль и складчатый слой.
Модель строения спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949-1951гг.) (рис. 3.3). Полипептидная цепь сворачивается таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую

симметрию. На каждый виток (шаг) спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков, радикалы которых направлены всегда наружу и немного назад, т.е. отклонены в сторону начала полипептидной цепи. Расстояние между витками вдоль оси или шаг спирали равен 0,54 нм, а на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм. Угол подъема спирали равен 26 0; через каждые 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это

означает что период повторяемости (или идентичности) спиральной структуры составляет 2,7 нм.












66































Рис. 3.3. -Спиральная конформация полипептидной цепи

Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали, если смотреть в торец молекулы со стороны N-концевой аминокислоты полипептидной цепи – начало молекулы). Это обусловлено L-аминокислотным составом природных белков.

Формирование и поддержание -спиральной конфигурации происходит за счет образования водородных связей между каждым кислородом группы С=О первого аминокислотного остатка и водородом NН-группы каждого пятого аминокислотного остатка. Водородные связи почти параллельны

оси -спирали. Хотя энергия этих связей невелика, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего

спиральная конфигурация достаточно устойчива. Предполагают, что

электроны СО- и NH-группировок полипептидной цепи могут вступать во взаимодействие через водородные связи, осуществляющие контакт

соседних витков -спирали. В результате на спирализованном участке белковой молекулы возникают зоны сопряжения электронов, служащие для передачи энергии возбуждения электронов.

Это имеет большое значение для осуществления химических реакций и трансформации одного вида энергии в другой. Боковые радикалы

аминокислотных остатков не участвуют в поддержании -спиральной конфигурации.


67

Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично. Так, цепь миоглобина спирализована на 75%. Отсутствие спирализации

для остальной части молекулы связано с наличием R групп в цепи препятствующих этому.
Складчатый слой – второй элемент вторичной структуры (рис. 3.4).

В отличие от спирали -складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму. Линейная структура удерживается благодаря возникновению водородных связей между пептидными группировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи, расположенных параллельно. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между –С=О и HN-группами (0,272 нм). При этом R-группы располагаются в регулярном порядке над и под плоскостью складчатого слоя. Большинство складчатых листков содержат не более шести полипептидных цепей. В случае, если цепи, образующие листок, параллельны (имеют одинаковое направление от N-конца к С-концу, то образуется параллельный складчатый листок.

























Рис. 3.4. Вторичная структура полипептидной цепи в виде складчатого листа ( -структура)

В случае антипараллельных цепей возникает структура антипараллельного складчатого листа. Структура антипараллельного листка может возникнуть и у одной цепи, если она изгибается «сама на себя» и в пространстве сближаются два ее участка.

Во многих белках одновременно имеются и спиральные, и

складчатые структуры. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100%



68

спирализован. Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые структуры. Белки опорных тканей – кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) – имеют конфигурацию полипептидных цепей. Складчатые листки могут быть плоскими и закрученными. Например, феброин

шелка содержит очень длинные скрученные ленты складчатого листка. Структура широкого (шестицепочечного) складчатого листка соответствует по геометрическим параметрам желобу двойной спирали ДНК.

Невысокая прочность водородных связей позволяет сравнительно легко трансформировать вторичную структуру под внешним воздействием: изменением температуры, состава, рН среды или под механическим воздействием. В результате трансформации вторичной структуры белка меняются его нативные, т.е. первичные от природы, свойства, а, следовательно, его биологические и физиологические функции.

© Copyright 2012-2020, Все права защищены.