s
Sesiya.ru

Третичная структура белка

Информация о работе

Тема
Третичная структура белка
Тип Статьи
Предмет Биотехнология
Количество страниц 3
Язык работы Русский язык
Дата загрузки 2015-03-31 19:56:04
Размер файла 121.57 кб
Количество скачиваний 3
Узнать стоимость учебной работы online!
  • Тип работы
  • Часть диплома
  • Дипломная работа
  • Курсовая работа
  • Контрольная работа
  • Решение задач
  • Реферат
  • Научно - исследовательская работа
  • Отчет по практике
  • Ответы на билеты
  • Тест/экзамен online
  • Монография
  • Эссе
  • Доклад
  • Компьютерный набор текста
  • Компьютерный чертеж
  • Рецензия
  • Перевод
  • Репетитор
  • Бизнес-план
  • Конспекты
  • Проверка качества
  • Единоразовая консультация
  • Аспирантский реферат
  • Магистерская работа
  • Научная статья
  • Научный труд
  • Техническая редакция текста
  • Чертеж от руки
  • Диаграммы, таблицы
  • Презентация к защите
  • Тезисный план
  • Речь к диплому
  • Доработка заказа клиента
  • Отзыв на диплом
  • Публикация статьи в ВАК
  • Публикация статьи в Scopus
  • Дипломная работа MBA
  • Повышение оригинальности
  • Копирайтинг
  • Другое
Узнать стоимость

Скачать файл с работой

Помогла работа? Поделись ссылкой

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА

Третичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Для того чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептидная цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нативной.

Решающая роль в формировании и стабилизации третичной структуры белковой молекулы принадлежит взаимодействию боковых заместителей аминокислот, которые сближаются в пространстве за счет изгиба полипептидной цепи.

Третичная структура белковой молекулы возникает автоматически в результате самоорганизации полипептидной цепи в соответствии с ее первичной и вторичной структурами, а также в соответствии с составом окружающего раствора. Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, возникающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия подразделяются на сильные и слабые. К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи между атомами серы остатков цистеина, стоящих на разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами.

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой молекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, поразделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положительно

заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспарагиновой и глутаминовой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-вальсовы взаимодействия между углеводородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белковой глобулы, т.к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют Ван-дер-вальсовы силы.

Многочисленные связи между боковыми радикалами аминокислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы (рис. 3.5.)



























Рис. 3.5. Типы связей, поддерживающих третичную структуру белка; а – дисульфидный мостик; б – ионная связь;

в, г – водородные связи; д – ван-дер-ваальсовы связи

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры под воздействием внешних факторов приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности. Третичная структура белка, по сравнению с его вторичной структурой, еще более чувствительна к




70

действию слабых окислителей, смене растворителей, изменению ионной силы, рН среды и температуры.

© Copyright 2012-2021, Все права защищены.