s
Sesiya.ru

Классификация белков

Информация о работе

Тема
Классификация белков
Тип Статьи
Предмет Биотехнология
Количество страниц 5
Язык работы Русский язык
Дата загрузки 2015-03-31 21:42:16
Размер файла 37.27 кб
Количество скачиваний 1
Скидка 15%

Поможем подготовить работу любой сложности

Заполнение заявки не обязывает Вас к заказу


Скачать файл с работой

Помогла работа? Поделись ссылкой

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.

В зависимости от молекулярной массы полиамида различают олигопептиды – полиамиды, содержащие не более 10 аминокислотных остатков и полипептиды, в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Полиамиды, содержащие более 100 молекул аминокислот, называются белками. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах: от 10000 до 1000000 и выше.

По степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты. В зависимости от химической природы простетические группы различают следующие классы протеидов:




Класс протеидов Простетическая Пример
группа
Гемопротеиды Гем Гемоглобин
Гликопротеиды Углеводы -Глобулин крови
Липопротеиды Липиды 1-Липопротеин
крови
Фосфопротеиды Фосфатные группы Казеин молока
Металлопротеид Железо Ферритин
ы Цинк Алкогольдегидроген



73

аза

По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки характеризуются структурой -складчатого листка, имеют волокнистое строение, не растворяются в воде. Их молекулы обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.
Примеры: -кератин (белок волос, роговой ткани), -феброин (белок шелка), миоинозин (белок мускульной ткани).

Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерна -спиральная структура, цепи изогнуты в пространстве, вследствие чего макромолекула принимает форму сферической частицы. Эти белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют более разнообразные, по сравнению с фибриллирными белками, функции. Примерами таких белков являются альбумин (яичный белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин.

По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Для них характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NH4)2SO 4 c концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.

Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной концентрации. При 50-процентной концентрации сульфата аммония в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.

В природе существуют белки, строение которых, не соответствует ни -,

ни -структурам. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных. Коллаген – волокнистый, нерастворимый в воде белок. В естественных условиях коллаген находится в форме длинных фибриллярных нитей, однако при нагревании эти нити превращаются в беспорядочные клубочки, получившие название желатины. Коллаген легко адсорбирует воду и сморщивается при нагревании. У коллагена специфический аминокислотный состав и последовательность аминокислот, придающий ему своеобразную вторичную структуру. В коллагенах высокий процент глицина (30-33%) и около 10-12%, гидроксипролина и гидроксилизина (образуются



74

гидроксилированием уже включенных в цепь пролиновых и лизиновых остатков), мало тирозина и метионина и почти нет триптофана и цистеина. Из-за высокого содержания пролина и гидроксипролина в этих цепях нет -спиралей; почти каждая третья аминокислота представлена глицином. По этим причинам, а также благодаря регулярности расположения пролина и гидроксипролина триплетная цепь принимает форму «ломаной спирали». Каждые три полипептидные цепи в коллагене скручены и образуют тройную спираль. Между цепями водородные связи возникают

только за счет NH-группы глицина и С=О группы пролина или другой аминокислоты. Ограничение в образовании водородных связей вызвано отсутствием атомов водорода при азоте пролина и гидроксипролина. Спиральные цепи сильно сближены и в целом суперспираль имеет компактную структуру. Внутрь спирали погружены только атомы

водорода при С-атомах глицина. R-группы других аминокислот расположены на внешней стороне суперспирали.

С нарушением в синтезе коллагена в организме связаны некоторые заболевания, например цинга. Витамин «С» выполняет функцию кофермента при ферментативном гидроксилировании пролина и лизина, поэтому его недостаток вызывает нарушения синтеза коллагена. В результате недостатка коллагена происходит ослабление костной и зубной тканей, связок.

Коллаген, как биополимер, используется в медицине. Из него изготовляют новые пластические биосовместимые материалы.
Функциональная классификация белков наиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак, а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в какой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называются ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.

Примерами простых гормонов являются окситоцин и вазопрессин, которые выделяются гипофизом и состоят из 9 аминокислотных остатков.













75

1 2 3 1 2 3

H3N- Cys-Tyr-Ile H3N- Cys-Tyr- Phe


S S

S S
6 5 4 6 5 4
Cys-Asn-Gln Cys-Asn-Gln
7 8 9 7 8 9
Pro-Leu-Gly(CONH2) Pro-Arg-Gly(CONH2)
окситоцин вазопрессин
Окситоцин встречается только у женских особей, вызывая сокращение мышечных волокон молочных желез и мускулатуры матки. Вазопрессин содержится и в женском, и в мужском организме, регулируя минеральный обмен и водный баланс.

Большую роль в поддержании уровня сахара в крови выполняет гормон инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой. Он содержит 51 аминокислотный остаток и состоит из двух пептидных цепей, соединенных между собой двумя дисульфидными мостиками. Он регулирует метаболизм глюкозы. При недостаточном уровне биосинтеза инсулина в поджелудочной железе человека (в норме ежесуточно синтезируется 2 мг инсулина) развивается характерное заболевание – диабет. При этом повышается содержание глюкозы в крови. Одновременно развиваются различные вторичные явления – падает содержание гликогена в мышцах, замедляется биосинтез пептидов, белков и жиров, нарушается минеральный обмен и т.д. Поэтому его нередко принимают при лечении диабета.

1 7 19 30
Phe Cys Cys Ala Цепь Б


N-конец S S C-конец

S 11 S
21
1 6 7 20 Цепь А
Gly Cys Cys Asn
Cys Cys



S S

инсулин
Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки. Прежде всего, к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.
Белки – ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.



76

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки – некоторые белки и пептиды , выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. К этой группе белков принадлежат антитела – вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т.д.

Приведенные выше классы не исчерпывают перечень белков по функциональной классификации.

Молекулы белков и отдельные их фрагменты рассматриваются как

носители биологической информации, в которой роль букв алфавита играют 20 аминокислотных остатков. В основе считывания этой информации находятся различные виды межмолекулярных взаимодействий и стремление системы использовать их эффективно. Информационные свойства белков лежат в основе иммунитета, представляющего собой целостную систему биологических механизмов самозащиты организма, в основе которых лежат информационные процессы распознавания «свой» и «чужой».

© Copyright 2012-2020, Все права защищены.