Классификация белков

Статьи по предмету «Биотехнология»
Информация о работе
  • Тема: Классификация белков
  • Количество скачиваний: 1
  • Тип: Статьи
  • Предмет: Биотехнология
  • Количество страниц: 5
  • Язык работы: Русский язык
  • Дата загрузки: 2015-03-31 21:42:16
  • Размер файла: 37.27 кб
Помогла работа? Поделись ссылкой
Ссылка на страницу (выберите нужный вариант)
  • Классификация белков [Электронный ресурс]. – URL: https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1435-klassifikaciya-belkov/ (дата обращения: 20.04.2021).
  • Классификация белков // https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1435-klassifikaciya-belkov/.
Есть ненужная работа?

Добавь её на сайт, помоги студентам и школьникам выполнять работы самостоятельно

добавить работу
Обратиться за помощью в подготовке работы

Заполнение формы не обязывает Вас к заказу

Информация о документе

Документ предоставляется как есть, мы не несем ответственности, за правильность представленной в нём информации. Используя информацию для подготовки своей работы необходимо помнить, что текст работы может быть устаревшим, работа может не пройти проверку на заимствования.

Если Вы являетесь автором текста представленного на данной странице и не хотите чтобы он был размешён на нашем сайте напишите об этом перейдя по ссылке: «Правообладателям»

Можно ли скачать документ с работой

Да, скачать документ можно бесплатно, без регистрации перейдя по ссылке:

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.

В зависимости от молекулярной массы полиамида различают олигопептиды – полиамиды, содержащие не более 10 аминокислотных остатков и полипептиды, в состав которых входит до 100 аминокислотных остатков. Полиамиды, содержащие более 100 молекул аминокислот, называются белками. Молекулярная масса белков варьирует в очень широких пределах: от 10000 до 1000000 и выше.

По степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или однокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простетической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты. В зависимости от химической природы простетические группы различают следующие классы протеидов:




Класс протеидов Простетическая Пример
группа
Гемопротеиды Гем Гемоглобин
Гликопротеиды Углеводы -Глобулин крови
Липопротеиды Липиды 1-Липопротеин
крови
Фосфопротеиды Фосфатные группы Казеин молока
Металлопротеид Железо Ферритин
ы Цинк Алкогольдегидроген



73

аза

По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки характеризуются структурой -складчатого листка, имеют волокнистое строение, не растворяются в воде. Их молекулы обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.
Примеры: -кератин (белок волос, роговой ткани), -феброин (белок шелка), миоинозин (белок мускульной ткани).

Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерна -спиральная структура, цепи изогнуты в пространстве, вследствие чего макромолекула принимает форму сферической частицы. Эти белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют более разнообразные, по сравнению с фибриллирными белками, функции. Примерами таких белков являются альбумин (яичный белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин.

По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Для них характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NH4)2SO 4 c концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.

Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной концентрации. При 50-процентной концентрации сульфата аммония в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.

В природе существуют белки, строение которых, не соответствует ни -,

ни -структурам. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных. Коллаген – волокнистый, нерастворимый в воде белок. В естественных условиях коллаген находится в форме длинных фибриллярных нитей, однако при нагревании эти нити превращаются в беспорядочные клубочки, получившие название желатины. Коллаген легко адсорбирует воду и сморщивается при нагревании. У коллагена специфический аминокислотный состав и последовательность аминокислот, придающий ему своеобразную вторичную структуру. В коллагенах высокий процент глицина (30-33%) и около 10-12%, гидроксипролина и гидроксилизина (образуются



74

гидроксилированием уже включенных в цепь пролиновых и лизиновых остатков), мало тирозина и метионина и почти нет триптофана и цистеина. Из-за высокого содержания пролина и гидроксипролина в этих цепях нет -спиралей; почти каждая третья аминокислота представлена глицином. По этим причинам, а также благодаря регулярности расположения пролина и гидроксипролина триплетная цепь принимает форму «ломаной спирали». Каждые три полипептидные цепи в коллагене скручены и образуют тройную спираль. Между цепями водородные связи возникают

только за счет NH-группы глицина и С=О группы пролина или другой аминокислоты. Ограничение в образовании водородных связей вызвано отсутствием атомов водорода при азоте пролина и гидроксипролина. Спиральные цепи сильно сближены и в целом суперспираль имеет компактную структуру. Внутрь спирали погружены только атомы

водорода при С-атомах глицина. R-группы других аминокислот расположены на внешней стороне суперспирали.

С нарушением в синтезе коллагена в организме связаны некоторые заболевания, например цинга. Витамин «С» выполняет функцию кофермента при ферментативном гидроксилировании пролина и лизина, поэтому его недостаток вызывает нарушения синтеза коллагена. В результате недостатка коллагена происходит ослабление костной и зубной тканей, связок.

Коллаген, как биополимер, используется в медицине. Из него изготовляют новые пластические биосовместимые материалы.
Функциональная классификация белков наиболее удовлетворительная, поскольку в ее основу положен не случайный признак, а выполняемая функция. Кроме того, можно выделить сходство структур, свойств и функциональной активности входящих в какой-либо класс конкретных белков.

Каталитически активные белки называются ферментами. Они осуществляют катализ практически всех химических превращений в клетке.

Гормоны регулируют обмен веществ внутри клеток и интегрируют обмен в различных клетках организма в целом.

Примерами простых гормонов являются окситоцин и вазопрессин, которые выделяются гипофизом и состоят из 9 аминокислотных остатков.













75

1 2 3 1 2 3

H3N- Cys-Tyr-Ile H3N- Cys-Tyr- Phe


S S

S S
6 5 4 6 5 4
Cys-Asn-Gln Cys-Asn-Gln
7 8 9 7 8 9
Pro-Leu-Gly(CONH2) Pro-Arg-Gly(CONH2)
окситоцин вазопрессин
Окситоцин встречается только у женских особей, вызывая сокращение мышечных волокон молочных желез и мускулатуры матки. Вазопрессин содержится и в женском, и в мужском организме, регулируя минеральный обмен и водный баланс.

Большую роль в поддержании уровня сахара в крови выполняет гормон инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой. Он содержит 51 аминокислотный остаток и состоит из двух пептидных цепей, соединенных между собой двумя дисульфидными мостиками. Он регулирует метаболизм глюкозы. При недостаточном уровне биосинтеза инсулина в поджелудочной железе человека (в норме ежесуточно синтезируется 2 мг инсулина) развивается характерное заболевание – диабет. При этом повышается содержание глюкозы в крови. Одновременно развиваются различные вторичные явления – падает содержание гликогена в мышцах, замедляется биосинтез пептидов, белков и жиров, нарушается минеральный обмен и т.д. Поэтому его нередко принимают при лечении диабета.

1 7 19 30
Phe Cys Cys Ala Цепь Б


N-конец S S C-конец

S 11 S
21
1 6 7 20 Цепь А
Gly Cys Cys Asn
Cys Cys



S S

инсулин
Транспортные белки осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки.

Структурные белки. Прежде всего, к этой группе относят белки, участвующие в построении различных биологических мембран.
Белки – ингибиторы ферментов составляют многочисленную группу эндогенных ингибиторов. Они осуществляют регуляцию активности ферментов.



76

Сократительные белки обеспечивают механический процесс сокращения с использованием химической энергии.

Токсичные белки – некоторые белки и пептиды , выделяемые организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся ядовитыми для других живых организмов.

Защитные белки. К этой группе белков принадлежат антитела – вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмом в ответ на введение антигена. Антитела, взаимодействуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают организм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бактерий и т.д.

Приведенные выше классы не исчерпывают перечень белков по функциональной классификации.

Молекулы белков и отдельные их фрагменты рассматриваются как

носители биологической информации, в которой роль букв алфавита играют 20 аминокислотных остатков. В основе считывания этой информации находятся различные виды межмолекулярных взаимодействий и стремление системы использовать их эффективно. Информационные свойства белков лежат в основе иммунитета, представляющего собой целостную систему биологических механизмов самозащиты организма, в основе которых лежат информационные процессы распознавания «свой» и «чужой».