Физико-химические свойства белков

Статьи по предмету «Биотехнология»
Информация о работе
  • Тема: Физико-химические свойства белков
  • Количество скачиваний: 0
  • Тип: Статьи
  • Предмет: Биотехнология
  • Количество страниц: 3
  • Язык работы: Русский язык
  • Дата загрузки: 2015-03-31 21:43:44
  • Размер файла: 16.51 кб
Помогла работа? Поделись ссылкой
Ссылка на страницу (выберите нужный вариант)
  • Физико-химические свойства белков [Электронный ресурс]. – URL: https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1436-fiziko-himicheskie-svoystva-belkov/ (дата обращения: 18.06.2021).
  • Физико-химические свойства белков // https://www.sesiya.ru/staty/biotehnologiya/1436-fiziko-himicheskie-svoystva-belkov/.
Есть ненужная работа?

Добавь её на сайт, помоги студентам и школьникам выполнять работы самостоятельно

добавить работу
Обратиться за помощью в подготовке работы

Заполнение формы не обязывает Вас к заказу

Информация о документе

Документ предоставляется как есть, мы не несем ответственности, за правильность представленной в нём информации. Используя информацию для подготовки своей работы необходимо помнить, что текст работы может быть устаревшим, работа может не пройти проверку на заимствования.

Если Вы являетесь автором текста представленного на данной странице и не хотите чтобы он был размешён на нашем сайте напишите об этом перейдя по ссылке: «Правообладателям»

Можно ли скачать документ с работой

Да, скачать документ можно бесплатно, без регистрации перейдя по ссылке:

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Пептидная связь в пептидах и белках устойчива при 37 0С в нейтральной среде, но в кислой и щелочной средах может гидролизоваться. В организме гидролиз белка осуществляется под действием ферментов - пептидаз и строго контролируется.

Для белков характерна высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, низкое осмотическое давление, способность к поглощению ультрафиолетовых лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное присутствием в белках ароматических аминокислот, используют для количественного определения белков).

Молекулы белков содержат разные -аминокислоты, имеющие и гидрофобные радикалы на основе алифатических и ароматических углеводородов, и гидрофильные радикалы, включая пептидную группировку. Эти радикалы распределены по всей цепи, и поэтому большинство белков являются поверхностно-активными веществами

(ПАВ). Характерная особенность белковых ПАВ – наличие в их молекулах фрагментов с резко различными гидрофильно-липофильным балансом. Это делает их эффективными стабилизаторами для лиофобных


77

дисперсных систем, эмульгаторами жиров и холестерина и активными компонентами биологических мембран. При этом липопротеины в

основном транспортируют холестерин в клетки, а -липопротеины выводят из клеток избыток холестерина.

Белки, как и -аминокислоты являются полиамфолитами. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (вода), свободные NH2 и СООН-группы белковой молекулы ионизируются, образуя катионные и анионные центры молекулы белка. В зависимости от их соотношения белковая молекула получает суммарный (+) или (-) заряд, а также характеризуется тем или иным значением рН среды при достижении изоэлектрической точки белка.

Изоэлектрическая точка белка является характерной константой белка и для большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки , у которых pI лежит при крайних значениях рН среды. В частности, pI пепсина (фермента желудочного сока) равна 1, а pI сальмина (основного белка из молок семги) около 12.

В зависимости от аминокислотного состава белки подразделяются на «нейтральные» (рI = 5,0 7,0), «кислотные» (рI 4,0) и “основные”, или “щелочные” (рI 7,5). В “кислотных” белках повышенное содержание аспарагиновой или глутаминовой кислот, а в “основных” – аргинина, лизина или гистидина.

В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы и легко выпадают

в осадок, обладая наименьшей растворимостью. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей, в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.

Различие в кислотно-основных свойствах белков лежит в основе разделения и анализа белковых смесей методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Анализ белка с помощью электрофореза широко применяется в клинической биохимии для диагностики заболеваний.

Еще одно своеобразное качество белков – денатурация. Денатурацией называется разрушение природной (нативной) конформации макромолекулы белка под внешним воздействием. При денатурации разрушаются четвертичная, третичная и вторичная структуры, а первичная структура белка сохраняется. При этом разрушаются в основном нековалентные (в частности, водородные) связи и дисульфидные мостики и не затрагиваются пептидые связи остова полипептидной цепи. Поэтому, в зависимости от природы белка и интенсивности внешнего воздействия, денатурация может иметь необратимый и обратимый характер. При определенных условиях



78

денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к исходному состоянию. Такой белок называют ренатурированным. Необратимая денатурация обычно происходит при тепловом воздействии (например, свертывание яичного альбумина при варке яиц). У денатурированных глобулярных белков уменьшается сродство к воде, так как на поверхности молекул оказывается много гидрофобных радикалов. Поэтому снижается их растворимость, появляются хлопья и осадок. При денатурации утрачивается биологическая активность и глобулярных, и фибриллярных белков, что наблюдается при многих способах их выделения. Во избежание денатурации белка и для сохранения его нативной конформации в процессе выделения все операции проводят в мягких условиях при температуре не выше 5 0С, избегая резких воздействий химических реагентов.

Процесс денатурации часто используют для практических целей, например при получении и хранении ферментов или других биологически активных белковых препаратов, в ряде процессов пищевой промышленности (при приготовлении яичного порошка, консервов и т.д.). Процесс денатурации используется и в медицинской практике. Так при отравлении сулемой или другими солями тяжелых металлов пострадавшему в качестве «противоядия» дают пить молоко или раствор яичного белка. При этом происходит адсорбция металлов на поверхности белка, образуются нерастворимые комплексы белка с металлами.